Anal. Chem. 67, 1575-11579 (1995); aus dem Englischen übersetzt von G.J. Feistner
Seit der Einführung der matrix-unterstüzten Laser-Desorption/Ionisierung (MALDI) [1-3] ist die Anwendbarkeit dieser Methode auf viele verschiedene Analysensubstanzen getestet worden. Dabei hat sich das Interesse einer Anzahl von Forschungsgruppen auf Biomoleküle, hauptsächlich Proteine, konzentriert. Die meisten Biomoleküle, die bisher mit MALDI untersucht worden sind, haben eine einzige, fest definierte Sequenz, und dies drückt sich in einer festen nominellen Masse aus. Im Gegensatz dazu bestehen Polymere aus Mischungen von Oligomeren, die sich durch die Masse der Wiederholungseinheiten unterscheiden. Daher sind die Spektren von Polymeren nicht durch ein einzelnes Molekularion, sondern durch Molekularmassenverteilungen charakterisiert.
MALDI ist bisher für die Charakterisierung von Polymeren in Verbindung mit der Flugzeit-Massenspektrometrie (TOF-MS) benutzt worden, da diese Kombination die Generierung und Registrierung von Polymerionen mit nur minimaler Massendiskriminierung gestattet. Die hauptsächlichen Vorteile von MALDI für die Polymerenanalyse bestehen in den folgenden zwei Eigenschaften: 1.) Die Polarität der Analysensubstanz ist nicht kritisch, und 2.) Unter Verwendung der meisten Matrices produziert MALDI fast ausschließlich einfach geladene Molekülionen. Daher sind MALDI-Massenspektren prinzipiell interpretierbar, auch wenn die Polymerprobe aus einer großen Anzahl von Oligomeren besteht, die auf Grund ihrer verschiedenen Kettenlänge alle verschiedene Massen haben. Der Nachteil von TOF-MS für die Polymerenanalyse ist jedoch die relativ geringe Massenauflösung und begrenzte Massengenauigkeit (im allgemeinen nicht besser als 0,01% für Massen unter 20 kDa).